田螺科
[拼音]：jirou shousuo
[英文]：muscle contraction
肌肉張力升高或長度縮減的過程。按肌肉是否縮短收縮可分兩種情況：
（1）等張收縮，肌肉長度發生變化，而張力不變；
（2）等長收縮，長度不變而張力發生變化的收縮。肌肉做等張收縮時，長度縮短，可產生有用的功，如用手提起重物。肌肉做等長收縮時，其長度不變，故無功可言，但可產生一定的張力，如人手持重物水平移動時，肱二頭肌所處等長收縮狀態。肌肉的張力是一種位能形式的機械能，在一定條件下，可轉化為動能形式的機械功。肌肉的功能主要是消耗自由能以產生機械力。同時，肌肉收縮所產生的熱量，對溫血動物維持恆定體溫及變溫動物提高體溫，有重要作用。
肌肉收縮的分子結構基礎
肌肉由肌細胞組成，成熟的肌細胞呈纖維狀，和其他細胞一樣，肌細胞含肌細胞膜、核、線粒體和特異化的內質網系──肌漿網系，還有肌細胞特有的肌原纖維。肌肉收縮是由肌原纖維承擔的，肌原纖維和肌纖維長軸平行。以兔腰大肌為例(圖a)，肌原纖維的直徑在1微米左右，沿長軸方向，由長度為2～3微米結構相同的肌小節串聯而成。每兩個肌小節間由 Z線隔開。每個肌小節中央是一段折射係數較高、長度為1.5微米的A帶，在A帶兩側各有一段折光係數較低的I帶。I帶的長度約為 1微米，它隨肌小節長度的改變而變化。每一個肌小節內有兩組直徑不同而且各自獨立排列的蛋白細絲──肌絲。其中較粗的一組直徑約為10奈米，位於 A帶；另一組較細的肌絲，長度和A帶相同，直徑約為5奈米，由Z線開始經I帶插入A帶。由一個肌小節兩側Z線來的細絲是不相連的。在肌原纖維的橫切面上，粗肌絲排列成六角陣列。相鄰兩根粗肌絲的中心距離隨肌小節不同而異，約為40奈米左右。在同一粗肌絲上，每隔6～7奈米有一橫橋突出，伸向周圍的細肌絲之一。由於每根粗肌絲周圍有 6根細肌絲，故在同一平面上，每隔約40奈米就有一個橫橋（圖c）。
脊椎動物骨骼肌肌原纖維的粗肌絲基本上只含有肌球蛋白；細肌絲除其主要組分肌動蛋白外，還有原肌球蛋白和肌鈣蛋白。
肌球蛋白
肌球蛋白約佔總肌肉蛋白的1/3。它是分子量為480000的高度不對稱性分子。肌球蛋白分子分長棒形的尾部和兩個球形的頭部兩部分，故該種分子既有球蛋白又有纖維蛋白的性質。長棒形的尾部由兩個細長的各含2000氨基酸殘基的 α螺旋螺旋狀捲曲而成，又稱雙螺旋。其螺旋表面的電荷密度甚高。每一根多肽鏈都在其一端形成球狀區。稱S1區，它具有腺苷三磷酸(ATP)水解酶活力。在S1區還有與肌動蛋白和幾個陽離子結合的位置。該酶的活力由鎂離子啟用。每個球狀頭部S1非共價鍵結合兩條輕鏈。基本輕鏈(分子量約16000～20000)和調節輕鏈（分子量約16000～20000）。在肌球蛋白輕鏈激酶(MLCK)催化下（有鈣的條件下），調節輕鏈磷酸化被認為在無脊椎動物肌肉和脊椎動物平滑肌收縮的鈣離子調節過程中起著作用。有些實驗證明，脊椎動物骨骼肌也存在這種輕鏈參與的鈣調節作用，但有待於證明。基本輕鏈的功能尚存在爭議。肌球蛋白在粗絲中的排列是：在每根粗肌絲的中點，兩個肌球蛋白分子的尾端互相連線，然後向肌絲端頭以分子棒狀部分中長約50奈米的一段直線連線延伸，分子棒狀結構的剩餘部分加上兩個球狀結構部分，則向外突出成為橫橋。
肌動蛋白
約佔總肌肉蛋白的15％，是細肌絲的主要成分。分子量為 42000，兔骨骼肌的肌動蛋白分子由374 個氨基酸殘基組成。在低離子強度的水溶液中分子呈長軸約為 5.4奈米的橢球體。這種球狀單體被稱為G-肌動蛋白。每個球型單體結合一分子 ATP。G-肌動蛋白在一定濃度的鹽溶液中易於直線聚合。兩根聚合後的肌動蛋白絲複合成為雙股螺旋，稱為F-肌動蛋白，它是肌動蛋白組成細微絲的存在形式。聚合過程中G-肌動蛋白結合的ATP水解為ADP並放出能量。
肌球蛋白和肌動蛋白相互作用
肌球蛋白結合肌動蛋白後，ATP酶活力大大增加，轉換率提高了200倍。肌動蛋白的啟用作用主要是通過加速產物 ADP和Pi緩慢釋放過程來增加反應速度的。肌球蛋白和肌動蛋白的複合物──肌動球蛋白結合 ATP後，重新分解為肌動蛋白和肌球蛋白 ATP複合物。肌動蛋白與肌球蛋白或肌球蛋白-ADP-Pi複合物結合，具有高親和性，而與肌球蛋白-ATP複合物的結合親和性甚低。這樣，肌動蛋白就交替地與肌球蛋白和肌球蛋白-ADP-Pi複合物結合，又從肌球蛋白-ATP複合物解離下來。
肌肉收縮的滑行學說
肌肉收縮時，肌球蛋白橫橋週期性地與肌動蛋白結合、解離和水解ATP。水解ATP釋放的能量轉為肌動蛋白細絲的運動。在收縮過程中，肌球蛋白粗絲和肌動蛋白細絲本身長度不變化，肌肉縮短只是由於肌動蛋白細絲插入肌球蛋白粗絲所在的A帶，I帶變狹所致（圖b）。
調節蛋白──原肌球蛋白和肌鈣蛋白
天然細肌絲還含有另兩個具有調節功能的蛋白──原肌球蛋白和肌鈣蛋白。原肌球蛋白是直徑20奈米，長40奈米的雙螺旋分子，由分子量為34000的兩個多肽鏈構成，能抑制肌動球蛋白ATP酶活力。在細肌絲上一個原肌球蛋白與7個肌動蛋白球狀單體和一個肌鈣蛋白接觸。肌鈣蛋白，分子量為 80000，是高等脊椎動物肌肉收縮的中心調節蛋白。肌鈣蛋白包括三個組分：
（1）TN-I：分子量為24000，肌動球蛋白抑制劑。
（2）TN-T：分子量為37000，含有原肌球蛋白結合位置。
（3）TN-C：分子量為 18000，能結合鈣離子。原肌球蛋白和肌鈣蛋白分子位於肌動蛋白雙螺旋的凹槽中，兩者相間排列。
肌肉收縮的能量
肌肉收縮是將化學能轉化為機械能的過程。肌肉收縮能量轉換的位置在肌球蛋白。目前人們對橫橋上哪個結構單元能夠產生力或具有彈性性質，或者何種結構變化偶聯化學能轉換為機械能瞭解甚少。根據已有的證據，人們假設AM·ADP·Pi釋放 Pi後轉變為AM′·AD-P+Pi。AM′·ADP 是形狀變了的構象，是產生力的狀態。AM′·ADP→AM·ADP反應同時，肌動蛋白在力的作用下相對滑行，橫橋形變消失。而後AM·ADP解離為AM+ADP。肌球蛋白酶完成一個化學反應迴圈，肌動蛋白細絲相對滑行10～12奈米。
肌肉收縮產熱
肌肉收縮過程中，有放熱反應和吸熱反應，但總效應是放熱大於吸熱。收縮的化學反應中，一部分化學能直接轉化為肌肉收縮的機械能，大部分化學能則以熱能的形式放出，使肌肉溫度上升。如人在跑步後，股四頭肌內溫度比直腸溫度高1.5℃。肌肉收縮產熱對溫血動物維持體溫和冷血動物提高體溫都是必要的。肌肉收縮的產熱分為兩個主要時相：
（1）初發熱出現於縮短期和舒張期內；
（2）遲發熱出現於收縮結束後的恢復期，故又稱恢復熱。
能量來源
肌肉中 ADP含量很少，只夠 8次收縮用。與 ATP密切有關的能量儲備來自磷酸肌酸。磷酸肌酸是一種高能磷酸鍵的化合物，它在 ADP存在的條件下分解為肌酸(c)和磷酸(P)，同時合成ATP。所以，肌肉內的ATP邊分解邊合成，在肌肉收縮過程中其含量始終不變。在正常情況下，肌肉中C、P含量所以不變化，則是因為肌肉中的肌糖原發生酵解，產生能量使C、P得以重新合成。肌糖原的酵解包括一系列複雜的化學反應，無論有氧或無氧，最終產物均為丙酮酸。在普通有氧條件下，收縮時產生的丙酮酸絕大部分立即進入三羧酸迴圈，最終產生二氧化碳和大量的能量。以每克分子葡萄糖計算，在供氧條件下，完全分解，可放能686千卡，其中包括生成38克分子ATP所儲存的能量。另外，脂酸也可以通過三羧酸迴圈而氧化。自由脂酸在人體內是主要的被氧化物質。例如人前臂肌肉的氧耗量全部是由於自由脂酸和葡萄糖的氧化，而且約85％來自自由脂酸的氧化。脂類和糖類氧化所放出的能量是肌肉收縮的最終能源。
肌肉收縮的調節系統和興奮收縮偶聯
接受神經訊號肌細胞興奮，興奮訊號傳給負責收縮的肌原纖維蛋白細絲，引起收縮，這就是興奮收縮偶聯。現已證明，細胞靜息時，細胞液鈣離子濃度小於10-7摩爾，當細胞轉入興奮時，細胞液鈣離子上升為10-5摩爾。肌肉收縮是鈣離子觸發了原肌球蛋白和肌鈣蛋白的構象發生變化之後開動導致鈣離子起訊號作用。在骨骼肌或心肌，細胞興奮促使細胞內貯存鈣的肌漿網系終末小池釋放鈣，細胞液鈣離子升到10-5摩爾，肌鈣蛋白結合鈣後進行某種分子構象變化，轉而使由原肌球蛋白掩蓋著的肌動蛋白細絲上橫橋結合位置暴露出來，橫橋與肌動蛋白細絲相互作用，產生收縮。興奮過後，肌漿網系內泵主動作用，重新將遊離的鈣離子吸聚貯存在終池，細胞液鈣離子回降至10-7摩爾，鈣與肌鈣蛋白的複合物解離，原肌球蛋白重新覆蓋肌動蛋白細絲上橫橋結合位置，兩種收縮蛋白不能相互作用，於是再度建立肌鈣蛋白-原肌球蛋白阻滯，肌肉舒張。
在平滑肌，肌球蛋白輕鏈起著重要的調節作用。高濃度的鈣離子與鈣調素形成複合物(Ca4·CaM)，使肌球蛋白輕鏈激酶從失活態變為活化態，轉而催化肌球蛋白輕鏈磷酸化，肌球蛋白得與肌動蛋白相互作用，引起收縮。鈣離子降低，Ca4·CaM解離，活化態的Ca4CaM·MLCK重新回覆成失活態的MLCK。在這樣的條件，磷酸酶催化肌球蛋白-Pi脫磷酸化，肌球蛋白不能與肌動蛋白作用，肌肉舒張。
在低等脊椎動物，缺乏肌鈣蛋白亞基TN-C，結合鈣的功能由分子量12000的擬清蛋白承擔。
細胞液鈣離子的調節
肌肉收縮在細胞內基本是個生化過程，通過主動調節鈣離子濃度而實現收縮的調節。細胞液鈣離子調節的途徑和方法是利用專一性高親和性的蛋白與鈣結合。這些高親和性鈣結合蛋白一般分為兩類。第一類是可溶性蛋白(包括非膜結構，如肌原纖維)。鈣與這類蛋白形成複合物，就能與不同的靶蛋白相互作用而發揮特殊的生理功能。第二類是膜系統。肌肉細胞的質膜、肌漿網系和線粒體內膜都含鈣的轉運系統。現知肌肉細胞至少有7種轉運系統。它們是:質膜上的鈣通道，鈣鈉交換體和鈣──ATP酶，肌漿網系膜上的鈣·ATP酶和鈣釋放系統以及線粒體內膜上的鈣鈉交換和電泳單向運送體等。不同轉運系統的同時存在，反映了鈣訊號功能的不同要求。不同系統的存在還與各細胞器間的分工相聯絡，在生理鈣離子濃度鈣離子為10-6摩爾時肌漿網系轉運的鈣佔了細胞總轉運鈣的90％，負責快速精細的調節。若鈣離子》10-5摩爾，接近病理狀態，線粒體內膜轉運系統起主要作用。線粒體這種長週期、大容量和低親和性的功能對肌漿網系膜上低容量但高親和性系統來說，明顯是一種補充。細胞質膜轉運的鈣僅佔總轉運鈣的4～5％。這一部分雖少，卻起著重要的訊號作用。在心肌，這小部分鈣引起肌漿網系釋放大量的鈣，使胞液鈣濃度從10-8摩爾增高到10-5摩爾，這就是鈣引起鈣的釋放。總之，各個轉運系統和各種鈣結合蛋白協調一致，按照生理功能需要，在不同的時相，調節鈣離子濃度，達到收縮和舒張的功能要求。