五味子素

[拼音]：rongjunmei

[英文]：lysozyme

廣泛存在於微生物和動植物組織及分泌液中的一種多糖水解酶，因能水解細菌細胞壁上的糖苷鍵而導致溶菌故名。lysozyme源自希臘字lysios（釋放的，引申為溶解的）及zyme（酵母，引申為酶）。在自然界，它有殺菌保衛機體的作用。結晶雞卵清溶菌酶易於製取，研究得比較詳細。

結構

雞卵清溶菌酶是第一個用 X射線晶體衍射法測定出全部立體結構的酶。分子量為14600，含有的鹼性氨基酸很多，是一種鹼性蛋白質，等電點在pH10.5～11。它是由129個氨基酸順序連線而成的一條單股肽鏈，N末端為賴氨酸，C末端為亮氨酸，所含的八個半胱氨酸殘基形成四對二硫鍵，構成其穩定的立體結構。肽鏈中的α-螺旋較少，故有利於在催化過程中發生構象變化。由於非極性基團埋於分子內部，極性基團分佈在分子表面，使酶具親水性。酶分子表面有一條狹長裂縫，是其活性部位。

反應機制

溶菌酶能水解以 N-乙醯胞壁酸（N-Acetylmuramic acid， NAM）和 N-乙醯氨基葡萄糖 (N-Acetylglucosamine，NAG)重複組合的多糖。細菌細胞壁多糖即具有這種 (NAM-NAG)n 的結構。其水解作用點在NAMC-1和 NAGC-4間的β-(1，4)糖苷鍵，不能水解NAMC-4和NAGC-1間的β-(1，4)糖苷鍵。它也能水解甲殼素(chitin)──由NAGβ-(1，4)糖苷鍵組成的多糖。酶的最小底物為(NAG)6，當它嵌入活性部位的裂縫時，其中的一個糖環發生了變形，降低了底物分子的穩定性，通過酶分子上穀氨酸-35側鏈羧基與天冬氨酸-52側鏈羧基的酸鹼催化作用，導致糖苷鍵斷裂。

酶的最適pH在5左右，而上述兩個側鏈羧基的解離常數(pK)分別為，谷-35pK>5，天冬-52pK<5，在最適pH時，大部分谷-35帶正電荷，作為質子供體，此質子與底物糖苷鍵氧原子相距3埃，按酸催化機制使糖苷鍵斷裂，質子轉移是水解的第一步。隨後，生成的正碳離子(carboniumion)與呈負電荷解離態的天冬 -52側鏈羧基呈靜電平衡，在水溶液中進一步水解，將OH-加到正碳離子，將H+加到谷-35側鏈羧基，水解反應完成。上述谷-35和天冬-52正處於酶分子表面的裂縫地方，它們是溶菌酶的活性部位。

用途

溶菌酶除了用於研究細胞壁結構外，在臨床上，血清溶菌酶的水平低於正常值是再生障礙性貧血和急性白血癥的診斷指標之一。在醫藥上，溶菌酶是一個消炎酶，它一方面可使細菌失活，另一方面可啟用白細胞的吞噬功能，增強機體抵抗力。溶菌酶不受胃蛋白酶和胰蛋白酶的水解，故注射和口服的療效相近。在醫療手術室裡，把溶菌酶和核酸酶固定在玻璃纖維上，能除去空氣中90％的細菌和病毒。在微生物發酵工業上用溶菌酶和超聲波處理各種菌體可製得無細胞提取液，再經分離提純，可獲得各種純酶製劑。